يعطي التحليل الأولي للبروتينات القيم المتوسطة التالية: 55٪ من الكربون ، 7٪ من الهيدروجين و 16٪ من النيتروجين ؛ من الواضح أن البروتينات تختلف عن بعضها البعض ، لكن متوسط تركيبها الأولي يختلف قليلاً عن القيم المذكورة أعلاه .
من الناحية الدستورية ، البروتينات عبارة عن جزيئات كبيرة تتكون من الأحماض الأمينية ألفا الطبيعية ؛ الأحماض الأمينية تنضم من خلال رابطة الأميد التي تنشأ عن طريق التفاعل بين مجموعة أمينية من حمض أميني وكربوكسيل حمض أميني آخر.
تسمى هذه الرابطة (-CO-NH-) أيضًا برابطة الببتيد لأنها تربط الببتيدات (الأحماض الأمينية مجتمعة):
الذي تم الحصول عليه هو ثنائي الببتيد لأنه يتكون من اثنين من الأحماض الأمينية. نظرًا لأن ثنائي الببتيد يحتوي على مجموعة أمينية حرة في أحد طرفيه (NH2) وكربوكسيل في الطرف الآخر (COOH) ، فإنه يمكن أن يتفاعل مع واحد أو أكثر من الأحماض الأمينية ويطيل السلسلة من اليمين ومن اليسار على حد سواء ، مع نفس التفاعل رأينا أعلاه.
يمكن أن يستمر تسلسل التفاعلات (التي ، بالمناسبة ، ليست بهذه البساطة حقًا) إلى أجل غير مسمى: حتى يكون هناك بوليمر يسمى بولي ببتيد أو بروتين. يرتبط التمييز بين الببتيدات والبروتينات بالوزن الجزيئي: عادة بالنسبة للأوزان الجزيئية التي تزيد عن 10000 نتحدث عن البروتينات.
يعد ربط الأحماض الأمينية معًا للحصول على بروتينات صغيرة مهمة صعبة ، على الرغم من أنه تم مؤخرًا تطوير طريقة تلقائية لإنتاج البروتينات من الأحماض الأمينية والتي تعطي نتائج ممتازة.
لذلك ، يتكون أبسط بروتين من 2 من الأحماض الأمينية: وفقًا للاتفاقية الدولية ، يبدأ الترقيم المرتب للأحماض الأمينية في بنية البروتين من الحمض الأميني مع مجموعة الأمينية الحرة.
الترميز لهذا البروتين) الذي يواجه صعوبات كيميائية لا يستهان بها.
كان من الممكن تحديد التسلسل المطلوب للأحماض الأمينية من خلال تحلل Edman: يتفاعل البروتين مع phenylisothiocyanate (FITC) ؛ في البداية يهاجم ثنائي النيتروجين α-amino phenylisothiocyanate الذي يشكل مشتق thiocarbamyl ؛ بعد ذلك ، يدور المنتج الذي تم الحصول عليه مما يعطي مشتق فينيل ثيوهيدانتوين وهو مشع.
ابتكر إيدمان آلة تسمى مُتسلسل يضبط تلقائيًا المعلمات (الوقت ، الكواشف ، الأس الهيدروجيني ، إلخ) للتدهور ويوفر البنية الأساسية للبروتينات (لهذا حصل على جائزة نوبل).
البنية الأولية ليست كافية لتفسير خصائص جزيئات البروتين بشكل كامل ؛ يُعتقد أن هذه الخصائص تعتمد ، بطريقة أساسية ، على التكوين المكاني الذي تميل جزيئات البروتين إلى افتراضه ، قابلة للطي بطرق مختلفة: أي بافتراض ما تم تعريفه على أنه بنية ثانوية للبروتينات.
يتأرجح التركيب الثانوي للبروتينات ، أي أنه يميل إلى التفكك بالتسخين ؛ ثم تفسد البروتينات نفسها ، وتفقد العديد من خصائصها المميزة. بالإضافة إلى التسخين فوق 70 درجة مئوية ، يمكن أيضًا أن يحدث التمسخ بسبب التشعيع أو بفعل المواد المتفاعلة (من الأحماض القوية على سبيل المثال).
لوحظ تمسخ البروتينات بسبب التأثير الحراري ، على سبيل المثال ، عن طريق تسخين بياض البيض: يُلاحظ أنه يفقد مظهره الجيلاتيني ويتحول إلى مادة بيضاء غير قابلة للذوبان. ومع ذلك ، فإن تمسخ البروتينات يؤدي إلى تدمير بنيتها الثانوية ، لكنه يترك هيكلها الأساسي دون تغيير (تسلسل الأحماض الأمينية المختلفة).
تأخذ البروتينات البنية الثلاثية عندما تنثني سلسلتها ، على الرغم من ثني الهيكل الثانوي ، بطريقة تؤدي إلى تكوين ترتيب ثلاثي الأبعاد ملتوي في شكل جسم صلب. تكون مسؤولة عن البنية الثلاثية قبل كل شيء روابط ثاني كبريتيد التي يمكن إنشاؤها بين السيستين -SH المنتشرة على طول الجزيء.
من ناحية أخرى ، فإن الهيكل الرباعي ينتمي فقط إلى البروتينات المكونة من وحدتين أو أكثر. الهيموغلوبين ، على سبيل المثال ، يتكون من زوجين من البروتينات (أي في جميع سلاسل البروتين الأربعة) الموجودة في رؤوس رباعي الوجوه وذلك لتكوين بنية كروية ؛ يتم ربط سلاسل البروتين الأربعة ببعضها البعض بواسطة قوى أيونية و الروابط غير التساهمية.
مثال آخر على التركيب الرباعي هو الأنسولين ، والذي يبدو أنه يتكون من ست وحدات بروتينية فرعية مرتبة في أزواج عند رؤوس مثلث في وسطه ذرتان من الزنك.
البروتينات الليفية
إنها بروتينات ذات صلابة معينة ولها محور أطول بكثير من الآخر ؛ البروتين الليفي الموجود بكميات أكبر في الطبيعة هو الكولاجين (أو الكولاجين).
يمكن للبروتين الليفي أن يتخذ تراكيب ثانوية مختلفة: α-helix ، β-sheet ، وفي حالة الكولاجين ، اللولب الثلاثي ؛ α-helix هو الهيكل الأكثر استقرارًا ، يليه الصفيحة β ، بينما أقلها استقرارًا من الثلاثة هو اللولب الثلاثي.
حق إذا ، باتباع الهيكل العظمي الرئيسي (موجه من الأسفل إلى الأعلى) ، يتم تنفيذ حركة مماثلة لربط المسمار الأيمن ؛ بينما اللولب من اليد اليسرى إذا كانت الحركة مماثلة لبرغي لولب أعسر.في حلزونات ألفا اليمنى ، تكون بدائل -R للأحماض الأمينية متعامدة مع المحور الرئيسي للبروتين وتتجه للخارج ، بينما في اليسار- اليد أ حلزونات بدائل -R مواجهة الداخل. تعتبر الحلزونات a اليمنى أكثر استقرارًا من تلك التي تستخدم اليد اليسرى لأنه بين vati -R c "يوجد تفاعل أقل وعائق أقل استقامة. جميع الحلزونات a الموجودة في البروتينات هي dextrorotal.
يتم تثبيت هيكل α-helix بواسطة الروابط الهيدروجينية (جسور الهيدروجين) التي تتشكل بين مجموعة الكربوكسيل (-C = O) لكل حمض أميني والمجموعة الأمينية (-NH) وجدت أربعة بقايا لاحقًا في تسلسل خطي.
يعتبر كيراتين الشعر مثالاً على بروتين له بنية حلزونية ألفا.
من خلال إطالة هيكل α-helix ، يتم الانتقال من α-helix إلى-sheet ؛ كما تسمح الحرارة أو الضغط الميكانيكي بالمرور من α-helix إلى هيكل الصفيحة β.
عادة ، في البروتين ، تكون هياكل الصفائح β قريبة من بعضها البعض لأنه يمكن إنشاء روابط هيدروجينية بين السلاسل بين أجزاء من البروتين نفسه.
في البروتينات الليفية ، يتم تنظيم معظم بنية البروتين في α-helix أو-sheet.
بروتينات كروية
لديهم هيكل مكاني شبه كروي (بسبب التغيرات العديدة في اتجاه سلسلة البولي ببتيد) ؛ يمكن إرجاع بعض أجزاء الوجود إلى بنية α-helix أو-sheet وأجزاء أخرى لا تُعزى ، بدلاً من ذلك ، إلى هذه الأشكال: الترتيب ليس عشوائيًا ولكنه منظم ومتكرر.
البروتينات المشار إليها حتى الآن هي مواد ذات بنية متجانسة تمامًا: أي ، متواليات نقية من الأحماض الأمينية المركبة ؛ يقال مثل هذه البروتينات بسيط؛ هناك بروتينات تتكون من جزء بروتيني وجزء غير بروتيني (مجموعة البروستاتا) يسمى بروتينات المترافقة.
، في الأظافر ، في القرنية وعدسة العين ، بين الفراغات الخلالية لبعض الأعضاء (مثل الكبد) وما إلى ذلك.
يمنحها هيكلها قدرات ميكانيكية خاصة ؛ لها قوة ميكانيكية كبيرة مرتبطة بمرونة عالية (على سبيل المثال في الأوتار) أو صلابة عالية (على سبيل المثال في العظام) اعتمادًا على الوظيفة التي يجب أن تؤديها.
من أكثر خصائص الكولاجين فضولًا هي بساطته التكوينية: فهو يتكون من حوالي 30٪ من البرولين وحوالي 30٪ من الجلايسين. الأحماض الأمينية الـ 18 الأخرى يجب أن تشارك الـ 40٪ المتبقية من بنية البروتين. تسلسل الأحماض الأمينية للكولاجين منتظم بشكل ملحوظ: لكل ثلاثة بقايا ، والثالث هو الجلايسين.
البرولين هو حمض أميني دوري ترتبط فيه مجموعة R بالنيتروجين α-amino وهذا يعطيها صلابة معينة.
الهيكل النهائي هو سلسلة متكررة لها شكل "لولب" ؛ داخل سلسلة الكولاجين ، الروابط الهيدروجينية غائبة. الكولاجين هو "لولب لليد اليسرى مع ميل (طول يقابل دورة واحدة من اللولب) أكبر من" حلزون α ؛ حلزون الكولاجين فضفاض للغاية بحيث يمكن لثلاث سلاسل بروتينية الالتفاف حول بعضها البعض لتشكيل " حبل واحد: هيكل اللولب الثلاثي.
ومع ذلك ، فإن اللولب الثلاثي للكولاجين أقل ثباتًا من كل من اللولب ألفا وبنية الصفيحة.
لنرى الآن آلية إنتاج الكولاجين ؛ ضع في اعتبارك ، على سبيل المثال ، تمزق أحد الأوعية الدموية: هذا التمزق مصحوب بعدد لا يحصى من الإشارات بهدف إغلاق الوعاء الدموي ، وبالتالي تكوين الجلطة.
يتطلب التخثر ثلاثين إنزيمًا متخصصًا على الأقل. بعد الجلطة ، من الضروري الاستمرار في إصلاح الأنسجة ؛ تنتج الخلايا القريبة من الجرح الكولاجين أيضًا. للقيام بذلك ، يتم أولاً تحفيز التعبير عن الجين ، أي أن الكائنات الحية التي تبدأ من معلومات الجين قادرة على إنتاج البروتين (يتم نسخ المعلومات الجينية على الرنا المرسال الذي يترك النواة ويصل إلى الريبوسومات في السيتوبلازم حيث يتم ترجمة المعلومات الجينية إلى بروتين) ثم يتم تصنيع الكولاجين في الريبوسومات (يبدو مثل لولب اليد اليسرى يتكون من حوالي 1200 من الأحماض الأمينية ويبلغ وزنها الجزيئي حوالي 150000 د) ثم يتراكم في اللومن حيث يصبح ركيزة للإنزيمات القادرة على إجراء تعديلات ما بعد الترجمة (تعديلات اللغة المترجمة بواسطة "mRNA) ؛ في الكولاجين ، تتكون هذه التعديلات في الهيدروكسيل لبعض السلاسل الجانبية ، خاصة البرولين والليسين.
يؤدي فشل الإنزيمات التي تؤدي إلى هذه التغييرات إلى الإصابة بالإسقربوط: وهو مرض يتسبب في البداية في تمزق الأوعية الدموية وكسر الأسنان الذي يمكن أن يتبعه نزيف داخل الأمعاء وموت ؛ يمكن أن يكون سببه الاستخدام المستمر للطعام طويل العمر.
في وقت لاحق ، بسبب عمل الإنزيمات الأخرى ، تحدث تعديلات أخرى تتكون في glycosidation لمجموعات الهيدروكسيل من البرولين والليسين (يرتبط السكر بأكسجين OH) ؛ تم العثور على هذه الإنزيمات في مناطق أخرى غير التجويف ، وبالتالي فإن البروتين ، أثناء خضوعه للتغييرات ، يهاجر داخل الشبكة الإندوبلازمية لينتهي به الأمر في أكياس (حويصلات) تغلق على نفسها وتنفصل عن الشبكة: بداخلها يحتوي على بروتين glycosidated pro - مونومر الكولاجين ؛ يصل الأخير إلى جهاز جولجي حيث تتعرف إنزيمات معينة على السيستين الموجود في الجزء الطرفي الكربوكسي من الكولاجين المؤيد للجليكوزيد وتتسبب في اقتراب السلاسل المختلفة من بعضها البعض وتشكيل جسور ثاني كبريتيد: بهذه الطريقة ثلاث سلاسل من يتم الحصول على الكولاجين المؤيد للجليكوزيد معًا ، وهذه هي نقطة البداية التي تتداخل فيها السلاسل الثلاث ، ثم تؤدي تلقائيًا إلى تكوين الحلزون الثلاثي. يخنق نفسه ، وينفصل عن جهاز جولجي ، وينقل السلاسل الثلاثة نحو محيط الخلية حيث ، من خلال المصهر مع غشاء البلازما ، يتم طرد جهاز القص من الخلية.
في الفضاء الخلوي الإضافي ، توجد إنزيمات معينة ، الببتيدات المؤيدة للكولاجين ، والتي تزيل من الأنواع المطرودة من الخلية ، ثلاث شظايا (واحدة لكل حلزون) من 300 حمض أميني لتر "واحد ، من الجزء الكربوكسي الطرفي وثلاثة شظايا (واحدة لكل حلزون) من حوالي 100 حمض أميني لكل منها ، من الجزء aminoterminal: لا يزال هناك حلزون ثلاثي يتكون من حوالي 800 حمض أميني لكل حلزون يعرف باسم تروبوكولاجين.
يتميز التروبوكولاجين بمظهر قضيب جامد إلى حد ما ؛ ترتبط القواطع المختلفة بالروابط التساهمية لإعطاء هياكل أكبر: الياف دقيقة. في الألياف الدقيقة ، يتم ترتيب أدوات التشذيب المختلفة بطريقة متداخلة ؛ العديد من الألياف الدقيقة تشكل حزم تروبوكولاجين.
في العظام ، بين ألياف الكولاجين ، توجد فراغات بينية تترسب فيها كبريتات وفوسفات الكالسيوم والمغنيسيوم: تغطي هذه الأملاح أيضًا جميع الألياف ؛ هذا يجعل العظام متيبسة.
في الأوتار ، تكون الفراغات الخلالية أقل ثراءً في البلورات منها في العظام بينما توجد بروتينات أصغر منها في التروبوكولاجين: وهذا يعطي الأوتار مرونة.
هشاشة العظام هي مرض يسببه نقص الكالسيوم والمغنيسيوم مما يجعل من المستحيل تثبيت الأملاح في المناطق الخلالية لألياف التروبوكولاجين.
.jpg)
